Abstrakt
AMS (alfa-amyláza) je
trávicí enzym produkovaný slinnými žlázami a pankreatem při trávení sacharidů
potravy. Hydrolyticky štěpí alfa-1,4-glykosidové vazby škrobu, glykogenu a
podobných polysacharidů. Vyskytuje se ve dvou hlavních formách: jako slinný a
pankreatický izoenzym. Díky malé velikosti své molekuly je alfa-amyláza
filtrována v ledvinách, část je reabsorbována a část se vylučuje močí.
Zvýšenou aktivitu v séru nacházíme při onemocnění žláz, které tento enzym
produkují, při destrukci tkání enzymy obsahujících nebo při snížené schopnosti
ledvin alfa‑amylázu vylučovat.
Terminologie
Alfa‑amyláza; systematický název: a‑1,4‑D‑glukan
glukanohydroláza
Synonyma
AMS, a‑amyláza, a‑amylasa,
glykogenáza
Klasifikační kódy
EC 3.2.1.1 (kódové číslo přiřazované enzymům Komisí pro
názvosloví při Mezinárodní unii pro biochemii a molekulární biologii ‑ IUBMB.
Číslování zavedeno v roce 1961, EC = Enzyme Commission)
Odkazy na jiné relevantní
dokumenty, další informace
AMS v séru
Chemická a fyzikální
charakteristika, struktura a povaha analytu
Sekreční enzym, rozlišujeme 2 izoenzymy: slinnou
(glykoprotein) a pankreatickou a‑amylázu. Má poměrně
malou molekulu (Mr přibližně 50 000), proto ji po filtraci
v ledvinách nacházíme také v moči. AMS ve své molekule obsahuje
vázaný ion Ca2+, který je nutným kofaktorem pro enzymatickou
aktivitu. Nadbytek vápenatých iontů však může a‑amylázu inhibovat.
K aktivaci je dále využíván také Cl- anion. pH optimum a‑amylázy
je 7,0 - 7,2.
AMS se také může vyskytovat vázaná na IgG nebo IgA -
tzv. makroAMS.
Role v metabolismu
Podle názvosloví enzymů patří AMS mezi hydrolázy
(3. třída enzymů, viz. EC 3.x.x.x), konkrétně glykosidázy
(EC x.2.x.x), štěpící O‑glykosidovou vazbu (EC x.x.1.x).
Katalyzuje endohydrolytické štěpení a‑1,4‑D‑glukosidových
vazeb v polysacharidech, obsahujících
a‑AMS je trávicí enzym,
účastní se na trávení polysacharidů z potravy. Štěpí tyto substráty:
škrob, glykogen a příbuzné polysacharidy a oligosacharidy. Slinná a‑amyláza
(dříve ptyalin) je produkována slinnou příušní žlázou. Zahajuje trávení
polysacharidů v ústní dutině již během žvýkání, kyselým pH v žaludku
je inhibována. Pankreatická a‑AMS je produkována
pankreatem do duodena. Štěpení a‑1,4‑glykosidových
vazeb probíhá náhodně uvnitř řetězce, produktem je maltóza, maltotrióza a a‑limitní
dextriny, které obsahují průměrně 8 glukózových jednotek s jednou nebo
více 1,6 vazbami (tyto vazby a‑AMS neštěpí).
Po rozštěpení glykosidové vazby je redukující skupina uvolněna
v konfiguraci a (odtud název). Další štěpení
až na glukózu a‑AMS nekatalyzuje.
Zdroj (syntéza, příjem)
a‑amylázu
produkují žlázy trávicího traktu (slinné žlázy, slinivka břišní) a v menší
míře i jiné orgány. Jsou popsány 3 geny, jejichž produktem je a‑AMS.
Všechny se nacházejí na 1. chromozómu (AMY1 - slinná AMS, prekurzor má 511
aminokyselin, Mr = 57 768; AMY2A - pankreatická AMS,
prekurzor má 511 aminokyselin, Mr = 57 707; AMY2B - 2B AMS,
prekurzor má 511 aminokyselin, Mr = 57 710).
Distribuce v organismu, obsah
ve tkáních
Pankreatický izoenzym je
produkován pankreatem do duodena. Jako slinná a‑AMS se označují všechny
ostatní nepankreatické zdroje a‑amylázy. Tvoří až 60 %
z celkové a‑AMS. Nachází se ve
slinách, příušní slinné žláze, plicích, kostní dřeni, štítné žláze, ductu Fallopii,
příčně pruhovaném svalu, játrech, vaječníku, prsní žláze, aj. (tzv.
salivary-like AMS).
Způsob vylučování nebo
metabolismus
Alfa-amyláza
je vylučována glomerulární filtrací, v tubulech se 50 % profiltrovaného
enzymu zpětně vstřebává a je degradováno v tubulárních buňkách.
V moči nacházíme (díky zahuštění moči) vyšší koncentraci AMS než
v séru. Pankreatický izoenzym se lépe vylučuje, v moči se ho
vyskytuje více než izoenzymu slinného.
Biologický poločas
6 ‑ 12 hodin
Literatura
Barrett, A. J. a kol.: Enzyme Nomenclature. Academic
Press, Inc., San Diego, 1992. ISBN 0‑12‑227165‑3
ExPASy, Enzyme Nomenclature
Database [online]. Swiss Institute of
Bioinformatics, Ženeva, release 27.0, říjen 2001(cit. listopad 2001).
Dostupné z URL http://www.expasy.ch/enzyme
Devlin, T. M. (editor): Textbook of Biochemistry with
Clinical Correlations, 4th ed. Wiley‑Liss, Inc.,
New York, 1997. ISBN 0‑471‑15451‑2
Racek, J. et al: Klinická biochemie, 1. vydání. Galén,
Praha, 1999. ISBN 80‑7262‑023‑1. Karolinum, Praha, 1999.
ISBN 80‑7184‑971‑5
Jacobs, D. S. (editor): Laboratory Test Handbook, 3rd
ed. with Key Word Index. Lexi‑Comp Inc., Hudson, 1994. ISBN 0‑916589‑12‑9
Masopust, J.: Klinická biochemie. Požadování a hodnocení
biochemických vyšetření. Karolinum, Praha, 1998. ISBN 80‑7184‑649‑3
Autorské poznámky
Mgr. Vladimíra Kvasnicová
recenzoval Jaroslav Racek