Abstrakt
AMS (alfa-amyláza) je trávicí enzym produkovaný slinnými žlázami a pankreatem při trávení sacharidů potravy. Hydrolyticky štěpí alfa-1,4-glykosidové vazby škrobu, glykogenu a podobných polysacharidů. Vyskytuje se ve dvou hlavních formách: jako slinný a pankreatický izoenzym. Díky malé velikosti své molekuly je alfa-amyláza filtrována v ledvinách, část je reabsorbována a část se vylučuje močí. Zvýšenou aktivitu v séru nacházíme při onemocnění žláz, které tento enzym produkují, při destrukci tkání enzymy obsahujících nebo při snížené schopnosti ledvin alfa‑amylázu vylučovat.
Terminologie
Alfa‑amyláza; systematický název: a‑1,4‑D‑glukan glukanohydroláza
Synonyma
AMS, a‑amyláza, a‑amylasa, glykogenáza
Klasifikační kódy
EC 3.2.1.1 (kódové číslo přiřazované enzymům Komisí pro názvosloví při Mezinárodní unii pro biochemii a molekulární biologii ‑ IUBMB. Číslování zavedeno v roce 1961, EC = Enzyme Commission)
Odkazy na jiné relevantní dokumenty, další informace
Chemická a fyzikální charakteristika, struktura a povaha analytu
Sekreční enzym, rozlišujeme 2 izoenzymy: slinnou (glykoprotein) a pankreatickou a‑amylázu. Má poměrně malou molekulu (Mr přibližně 50 000), proto ji po filtraci v ledvinách nacházíme také v moči. AMS ve své molekule obsahuje vázaný ion Ca2+, který je nutným kofaktorem pro enzymatickou aktivitu. Nadbytek vápenatých iontů však může a‑amylázu inhibovat. K aktivaci je dále využíván také Cl- anion. pH optimum a‑amylázy je 7,0 - 7,2.
AMS se také může vyskytovat vázaná na IgG nebo IgA - tzv. makroAMS.
Role v metabolismu
Podle názvosloví enzymů patří AMS mezi hydrolázy (3. třída enzymů, viz. EC 3.x.x.x), konkrétně glykosidázy (EC x.2.x.x), štěpící O‑glykosidovou vazbu (EC x.x.1.x). Katalyzuje endohydrolytické štěpení a‑1,4‑D‑glukosidových vazeb v polysacharidech, obsahujících 3 a více D‑glukózových jednotek spojených touto vazbou.
a‑AMS je trávicí enzym, účastní se na trávení polysacharidů z potravy. Štěpí tyto substráty: škrob, glykogen a příbuzné polysacharidy a oligosacharidy. Slinná a‑amyláza (dříve ptyalin) je produkována slinnou příušní žlázou. Zahajuje trávení polysacharidů v ústní dutině již během žvýkání, kyselým pH v žaludku je inhibována. Pankreatická a‑AMS je produkována pankreatem do duodena. Štěpení a‑1,4‑glykosidových vazeb probíhá náhodně uvnitř řetězce, produktem je maltóza, maltotrióza a a‑limitní dextriny, které obsahují průměrně 8 glukózových jednotek s jednou nebo více 1,6 vazbami (tyto vazby a‑AMS neštěpí). Po rozštěpení glykosidové vazby je redukující skupina uvolněna v konfiguraci a (odtud název). Další štěpení až na glukózu a‑AMS nekatalyzuje.
Zdroj (syntéza, příjem)
a‑amylázu produkují žlázy trávicího traktu (slinné žlázy, slinivka břišní) a v menší míře i jiné orgány. Jsou popsány 3 geny, jejichž produktem je a‑AMS. Všechny se nacházejí na 1. chromozómu (AMY1 - slinná AMS, prekurzor má 511 aminokyselin, Mr = 57 768; AMY2A - pankreatická AMS, prekurzor má 511 aminokyselin, Mr = 57 707; AMY2B - 2B AMS, prekurzor má 511 aminokyselin, Mr = 57 710).
Distribuce v organismu, obsah ve tkáních
Pankreatický izoenzym je produkován pankreatem do duodena. Jako slinná a‑AMS se označují všechny ostatní nepankreatické zdroje a‑amylázy. Tvoří až 60 % z celkové a‑AMS. Nachází se ve slinách, příušní slinné žláze, plicích, kostní dřeni, štítné žláze, ductu Fallopii, příčně pruhovaném svalu, játrech, vaječníku, prsní žláze, aj. (tzv. salivary-like AMS).
Způsob vylučování nebo metabolismus
Alfa-amyláza je vylučována glomerulární filtrací, v tubulech se 50 % profiltrovaného enzymu zpětně vstřebává a je degradováno v tubulárních buňkách. V moči nacházíme (díky zahuštění moči) vyšší koncentraci AMS než v séru. Pankreatický izoenzym se lépe vylučuje, v moči se ho vyskytuje více než izoenzymu slinného.
Biologický poločas
6 ‑ 12 hodin
LiteraturaOSN-E
Barrett, A. J. a kol.: Enzyme Nomenclature. Academic Press, Inc., San Diego, 1992. ISBN 0‑12‑227165‑3
ExPASy, Enzyme Nomenclature Database [online]. Swiss Institute of Bioinformatics, Ženeva, release 27.0, říjen 2001(cit. listopad 2001). Dostupné z URL http://www.expasy.ch/enzyme
Devlin, T. M. (editor): Textbook of Biochemistry with Clinical Correlations, 4th ed. Wiley‑Liss, Inc., New York, 1997. ISBN 0‑471‑15451‑2
Racek, J. et al: Klinická biochemie, 1. vydání. Galén, Praha, 1999. ISBN 80‑7262‑023‑1. Karolinum, Praha, 1999. ISBN 80‑7184‑971‑5
Jacobs, D. S. (editor): Laboratory Test Handbook, 3rd ed. with Key Word Index. Lexi‑Comp Inc., Hudson, 1994. ISBN 0‑916589‑12‑9
Masopust, J.: Klinická biochemie. Požadování a hodnocení biochemických vyšetření. Karolinum, Praha, 1998. ISBN 80‑7184‑649‑3
Autorské poznámky
Mgr. Vladimíra Kvasnicová
recenzoval Jaroslav Racek