Imunoglobuliny jsou proteiny s protilátkovou aktivitou, vážou se s látkou, která vyvolala jejich tvorbu (imunogeny nebo antigeny). Jedná se o glykoproteiny, které mají základní čtyřřetězcovou strukturu, tvořenou dvěma identickými řetězci těžkými (H) a dvěma identickými lehkými řetězci (L). Řetězce jsou navzájem vázány disulfidickými vazbami. Jsou prostorově uspořádány do domén obsahujících 100 aminokyselinových zbytků. Struktura domény je stabilizována intrařetězcovou disulfidickou vazbou. Prvé domény obou řetězců L i H vykazují variabilní strukturu (V domény) a vytvářejí vazebné místo protilátky pro antigen. Strukturní variabilita mezi V doménami jednotlivých protilátkových molekul podmiňuje jejich specifitu a rozmanitost (diverzitu). Struktura V oblasti určuje idiotypický profil, je pro populaci protilátek dané specifity charakteristická. Další domény tvoří konstantní oblasti (C_L) dvou typů řetězců L (kappa a lambda) a konstantní oblasti řetězců H (C_H). Imunoglobuliny pěti základních tříd se liší v konstantních částech řetězců H. Některé třídy imunoglobulinů jsou dále podle rozdílů v konstantních částech řetězců H děleny do podtříd. Allotypy jsou genetické znaky lokalizované na C_H oblastech, kterými se liší jedinci daného druhu.

Každá molekula imunoglobulinu má dvě vazebná místa pro antigen (tzn., že je bivalentní). Strukturální variabilita V domén jednotlivých protilátek odpovídá jejich specifitě a rozmanitosti (diverzitě).

C_H oblasti nesou biologické aktivity imunoglobulinových molekul. V séru je v nejvyšší koncentraci nacházen IgG, který také jako jediná třída imunoglobulinů prochází placentou a zajišťuje imunitu fetu a novorozence v prvých měsících jeho života. IgG fixuje komplement a podporuje fagocytózu opsonizací. IgM je v séru přítomno ve formě pentamerů a je nejúčinnějším imunoglobulinem v systému fixace komplementu. Je prvým izotypem, který se objevuje na povrchu lymfocytů B. IgA je jediným izotypem nacházeným v sekretech, proto je také označován jako sekreční imunoglobulin, který má protivirovou aktivitu. IgD je nacházen na povrchu lymfocytů B v určitých fázích jejich vývoje a pravděpodobně se podílí na jejich diferenciaci. IgE je příčinou alergických projevů. Váže se na receptory mastocytů (žírných buněk), po kontaktu s antigenem vyvolává degranulaci buněk, je účinným imunoglobulinem v obraně proti parazitárním infekcím.

Imunoglobuliny nacházené v tělních tekutinách jsou heterogenní skupinou proteinů tvořících přibližně 20 % celkových proteinů séra. Na elektroforeogramech se převážná část imunoglobulinů nachází v oblasti „gamaglobulinů". Termín gamaglobuliny je v současné době považován za zastaralý a je používán pro charakteristiku frakcí, nacházených na elektroforeogramech tělních tekutin.

Další informace

· Základní struktura a terminologie imunoglobulinů

· Heterogenita imunoglobulinů

o Typy lehkých a těžkých řetězců,

o Vlastnosti lidských imunoglobulinů

o Podtřídy polypeptidových řetězců

o Allelické formy těžkých a lehkých řetězců

· Sekreční komponenta a řetězec J

· Sacharidové složky imunoglobulinů

· Biologické aktivity imunoglobulinů

· Imunoglobuliny: variabilní oblast

· Idiotypy

· Prostorové modely imunoglobulinových molekul

· Povrchové imunoglobuliny

· Imunogenicita

· Imunochemické techniky

Rejstřík

Jaroslava Vávrová

recenzoval Miroslav Engliš

.